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Unidad ll, capitulo 6 - Resumen Tratado de fisiologia Medica
Fisiologia
Universidad Autónoma de Chiapas
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Unidad ll, capitulo 6: Contracción del musculo esquelético
Aproximadamente el 40% del cuerpo es músculo esquelético, y tal vez otro 10% es músculo liso y cardíaco. Algunos de los principios básicos de la contracción se aplican también a los diferentes tipos de músculos.
Anatomía fisiológica del músculo esquelético
Todos los músculos esqueléticos están formados por numerosas fibras cuyo diámetro varía entre 10 y 80 μm. Cada una de estas fibras está formada por subunidades cada vez más pequeñas. En la mayoría de los músculos esqueléticos, las fibras se extienden a lo largo de toda la longitud del músculo. Todas las fibras, excepto alrededor de un 2%, habitualmente están inervadas por una sola terminación nerviosa localizada cerca del punto medio de la fibra.
Las miofibrillas están formadas por filamentos de actina y miosina
Cada fibra muscular contiene varios cientos a varios miles de miofibrillas y, a su vez, cada miofibrilla está formada por aproximadamente 1, 500 filamentos de miosina y 3,000 filamentos de actina adyacentes entre sí. Estos filamentos son grandes moléculas proteicas polimerizadas responsables de la contracción muscular.
En las representaciones mediante imágenes los filamentos gruesos son miosina y los delgados, son actinas; estas presentan algunas características:
Bandas claras y oscuras. Los filamentos de miosina y actina se interdigitan parcialmente, y así, hacen que las miofibrillas tengan bandas alternas claras y oscuras. Las bandas claras contienen solo filamentos de actina y se denomina bandas I. las bandas oscuras, llamadas bandas A, contiene filamentos de miosina así como los extremos de los filamentos de actina. La longitud de las bandas A es la longitud del filamento de miosina. La longitud de la banda I cambia con la contracción muscular. Puentes cruzados. Las pequeñas proyecciones que se originan en los lados de los filamentos de miosina son puentes cruzados. Protruyen desde las superficies de los filamentos de miosina en toda su longitud, excepto en el centro. La interacción entre estos puentes cruzados y los filamentos de actina produce la contracción. Discos Z. los extremos de los filamentos de actina están unidos a los discos Z. El disco Z pasa a través de las miofibrillas y de unas a otras, uniéndolas y alineándolas a lo largo de la fibra muscular. Por tanto, toda la fibra muscular tiene bandas claras y oscuras, dando al musculo esquelético y cardiaco un aspecto estriado. Sarcómero. La porción de la miofibrilla que esta entre dos discos Z sucesivos se denomina sarcómero. En reposo, los filamentos de actina se superponen a los de miosina, lográndose una interdigitación óptima en el musculo esquelético y algo menor en el musculo cardiaco.
Los filamentos de miosina están compuestos por múltiples moléculas de miosina
Las colas de las moléculas de miosina se agrupan entre sí para formar parte el cuerpo del filamento, mientras que las cabezas y parte de cada molécula de miosina cuelgan de por fuera de los lados del cuerpo, formando un brazo que separa la cabeza del cuerpo. Los brazos y las cabezas que protruyen se denominan puentes cruzados. Una característica importante de la cabeza de miosina es que actúa como una enzima adenosina trifosfatasa, lo que le permite escindir el trifosfato de adenosina (ATP) para aportar energía al proceso de la contracción.
Los filamentos de actina están formados por actina, tropomiosina y troponina
Cada uno de los filamentos de actina tiene una longitud aproximadamente de 1 μm. Las bases de los filamentos de actina se anclan fuertemente en los discos Z mientras que los extremos protruyen en ambas direcciones dentro de los sarcómeros adyacentes para situarse en los espacios que hay entre las moléculas de miosina.
Interacción de un filamento de miosina, dos filamentos de actina y los iones calcio para
producir la contracción
Inhibición del filamento de actina por el complejo troponina-tropomiosina
Un filamento de actina puro sin la presencia del complejo troponina-tropomiosina (pero en presencia de iones magnesio y ATP) se une instantánea e intensamente a las cabezas de las moléculas de miosina. Después, si se añade el complejo troponina-tropomiosina al filamento de actina, no se produce la unión entre la miosina y la actina. Por tanto, se piensa que los puntos activos del filamento de actina normal del músculo relajado son inhibidos o cubiertos físicamente por el complejo troponina-tropomiosina. En consecuencia, estos puntos no se pueden unir a las cabezas de los filamentos de miosina para producir la contracción. Antes de que se produzca la contracción, se debe inhibir el efecto bloqueante del complejo troponina-tropomiosina.
Activación del filamento de actina por iones calcio
El efecto inhibidor de complrjo troponina –tropomiosina sobre los filamentos de actina se inhibe por la presencia de iones calcio. Los iones calcio se combinan con la troponina C, provocando que el complejo de troponina tire de la molecula de tropomiosina. Esta accion “descubre” los puntos activos de la actina, permitiendo que las cabezas de miosina se unan y se produzca la contracción.
Interacción entre el filamento de actina «activado» y los puentes cruzados de miosina: teoría de la «cremallera» de la contracción
Cuando una cabeza se une a un punto activo, esta unión produce simultáneamente cambios profundos en las fuerzas intramoleculares entre la cabeza y el brazo de este puente cruzado. La nueva alineación de las fuerzas hace que la cabeza se desplace hacia el brazo y que arrastre con ella al filamento de actina. Este desplazamiento de la cabeza se denomina golpe activo. Inmediatamente después del desplazamiento, la cabeza se separa automáticamente del punto activo; a continuación la cabeza recupera su dirección extendida. En esta posición se combina con un nuevo punto activo que está más abajo a lo largo del filamento de actina; después la cabeza se desplaza una vez más para producir un nuevo golpe activo, y el filamento de actina avanza otro paso. Así, las cabezas de los puentes cruzados se incurvan hacia atrás y hacia delante y paso a paso recorren el filamento de actina, desplazando los extremos de dos filamentos de actina sucesivos hacia el centro del filamento de miosina.
Fosfocreatina. contiene un enlace fosfato de alta energía similar a los enlaces del ATP. El enlace fosfato de alta energía de la fosfocreatina tiene una cantidad ligeramente mayor de energía libre que la de cada uno de los enlaces del ATP, la fosfocreatina se escinde inmediatamente y la energía que se libera produce el enlace de un nuevo ion fosfato al ADP para reconstituir el ATP. Sin embargo, la cantidad total de fosfocreatina en la fibra muscular también es pequeña, solo aproximadamente cinco veces mayor que la de ATP. Por tanto, la energía combinada del ATP y de la fosfocreatina almacenados en el músculo es capaz de producir una contracción muscular máxima durante solo 5 a 8 s.
La escisión enzimática rápida del glucógeno en ácido pirúvico y ácido láctico libera energía que se utiliza para convertir el ADP en ATP; después se puede utilizar directamente el ATP para aportar energía a la contracción muscular adicional y también para reconstituir los almacenes de fosfocreatina. la velocidad de formación de ATP por el proceso glucolítico es aproximadamente 2,5 veces más rápida que la formación de ATP en respuesta a la reacción de los nutrientes celulares con el oxígeno. Este mecanismo solo puede mantener una contracción muscular durante aproxiimadamente 1 minuto. metabolismo oxidativo supone combinar oxígeno con los productos finales de la glucólisis y con otros diversos nutrientes celulares para liberar ATP. Más del 95% de toda la energía que utilizan los músculos para la contracción sostenida a largo plazo procede del metabolismo oxidativo. Los nutrientes que se consumen son hidratos de carbono, grasas y proteínas.
Características de la contracción de todo el músculo
Las contracciones isométricas no acortan el músculo, mientras que las contracciones isotónicas lo acortan a una tensión constante
la contracción muscular es isométrica cuando el músculo no se acorta durante la contracción. el sistema isométrico registra los cambios de la fuerza de la propia contracción muscular con independencia de la inercia de la carga. Por tanto, el sistema isométrico se utiliza la mayoría de las veces cuando se comparan las características funcionales de diferentes tipos de músculo. Contraccion muscular isotónica cuando se acorta, pero la tensión del músculo permanece constante durante toda la contracción. En el sistema isotónico el músculo se acorta contra una carga fija. Las características de la contracción isotónica dependen de la carga contra
la que se contrae el músculo, así como de la inercia de la car
Fibras musculares rápidas frente a lentas
todos los músculos del cuerpo están formados por una mezcla de las denominadas fibras musculares rápidas y lentas, con otras fibras intermedias entre estos dos extremos.
Los músculos que reaccionan rápidamente, entre ellos el tibial anterior, están formados principalmente por fibras «rápidas», y solo tienen pequeñas cantidades de la variedad lenta.
Los músculos que responden lentamente pero con una contracción prolongada están formados principalmente por fibras «lentas».
Fibras rápidas (tipo II, músculo blanco)
Las características de las fibras rápidas son:
Las fibras rápidas son grandes para obtener una gran fuerza de contracción.
Existe un retículo sarcoplásmico extenso para una liberación rápida de iones calcio al objeto de iniciar la contracción.
Están presentes grandes cantidades de enzimas glucolíticas para la liberación rápida de energía por el proceso glucolítico.
Las fibras rápidas tienen una vascularización menos extensa que las lentas, porque el metabolismo oxidativo tiene una importancia secundaria.
parcialmente a la primera, de modo que la fuerza total de la contracción aumenta progresivamente al aumentar la frecuencia. Cuando la frecuencia alcanza un nivel crítico, las contracciones sucesivas finalmente se hacen tan rápidas que se fusionan entre sí, y la contracción del músculo entero parece ser completamente suave y continua. Este proceso se denomina tetanización.
Hipertrofia y atrofia muscular
El aumento de la masa total de un músculo se denomina hipertrofia muscular. La hipertrofia muscular se debe a un aumento del número de filamentos de actina y miosina en cada fibra muscular, dando lugar a aumento de tamaño de las fibras musculares individuales; esta situación se denomina hipertrofia de las fibras. La hipertrofia aparece en un grado mucho mayor cuando el músculo está sometido a carga durante el proceso contráctil.
Cuando la masa total disminuye, el proceso recibe el nombre de atrofia muscular. Cuando un músculo no se utiliza durante muchas semanas, la velocidad de degradación de las proteínas contráctiles es mucho más rápida que la velocidad de sustitución. Por tanto, se produce atrofia muscular.
Distrofia muscular
Las distrofias musculares comprenden varios trastornos hereditarios susceptibles de causar debilidad y degeneración progresiva de las fibras musculares, que son sustituidas por tejido graso y colágeno.
Unidad ll, capitulo 6 - Resumen Tratado de fisiologia Medica
Materia: Fisiologia
Universidad: Universidad Autónoma de Chiapas
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