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Biochimica (BIO/10 )

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Anno accademico: 2016/2017
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Università del Salento

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sito attivo o sito catalitico enzima substrato complesso Energia libera, G Stato di Transizione Stato basale Stato basale Coordinata di Reazione Piruvato NADH Piruvato LDH Lattato Lattato V0 V0 tempo tempo Piruvato NADH LDH Lattato V0 tempo 340 nm iniziale, V0 Concentrazione del substrato, (mM) EQUAZIONE DI MICHAELIS e MENTEN Vmax V0 Km Quando la molto bassa V0 Vmax Km Quando la molto alta V0 Vmax Vmax COSA LA Km? se V0 1 Vmax 2 1 V 2 max 1 2 Vmax Km dividendo entrambi i termini per Vmax Km Km 2 Km 2 quindi Km quando V0 1 2 Vmax Vmax e Km V0 Vmax Km 1 V0 Km Vmax Vmax Km 1 1 1 V0 Vmax Vmax Km Vmax questa di una retta y b in cui Km Vmax pendenza 1 Km 1 V0 1 Vmax 1 intercetta delle y intercetta delle x (mM) V 0 25 28 0 0 12 45 0 0 8 59 0 0 6 66 0 0 5 78 0 0 2 95 0 2 5 6 8 12 25 0 0 0 0 0 5 10 15 20 25 30 0 0 0 0 0 0 INIBIZIONE COMPETITIVA Inibitore competitivo 1 V0 Nessun inibitore 1 Vmax 1 Km 1 Km 1 INIBIZIONE NON COMPETITIVA INIBIZIONE INCOMPETITIVA INIBIZIONE INCOMPETITIVA 1 V0 Inibitore incompetitivo Nessun inibitore 1 Vmax 1 Vmax 1 Km 1 Km 1

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